Protein çeşidi ve ısıtma şartlarının nanofibrile proteinlerin özelliklerine etkisi

Bu çalışmanın amacı, farklı kaynaklı (peynir altı suyu proteini, pirinç proteini izolatı, bezelye proteini izolatı ve glüten) proteinleri asidik ortamda belirli sürelerle ısıtarak düz ve kıvrımlı nanofibriller oluşturmak ve bu nanofibrile proteinlerin ikincil yapısal dönüşümlerini, fizikokimyasal özelliklerini ve fonksiyonel performanslarını kapsamlı olarak değerlendirmektir. FTIR ve dairesel dikroizm spektroskopisi sonuçları, nanofibrilasyonun özellikle β-plaka ve antiparalel β-plaka oranlarını artırdığını ve peynir altı suyu ile pirinç proteininin bu dönüşümde en başarılı profili sergilediğini göstermiştir. Bezelye proteini, yüksek sıcaklığa karşı daha duyarlı bulunmuş, glüten ise tüm sürelerde tutarlı fibril özellikleri ortaya koymuştur. Morfolojik optimizasyon açısından düz fibril oluşumu için 36 saatlik ısıtma, kıvrımlı fibril oluşumu için ise 24 saatlik ısıtma en elverişli koşullar olarak belirlenmiştir. 48 saatlik uzun süreli işlem bazı örneklerde fibril yapının bozulmasına yol açmıştır. Fizikokimyasal analizler, kıvrımlı nanofibrillerin daha yüksek yüzey hidrofobisitesi, higroskopisite ve yoğunluk değerlerine; düz nanofibrillerin ise daha iyi akışkanlık ve düşük kohezifliğe sahip olduğunu ortaya koymuştur. Emülsiyon aktivite ve stabilite testleri, özellikle peynir altı suyu proteini nanofibrillerinin üstün performans sergilediğini ve 36 saatlik ısıtmanın stabiliteyi maksimize ettiğini göstermiştir. Sonuç olarak, protein kaynağı ve ısıtma süresi nanofibril özelliklerini belirlemede kritik rol oynamaktadır. Elde edilen bulgular, fonksiyonel gıda ve yüzey‐aktif ajan uygulamalarında nanofibril tasarımı için yol gösterici niteliktedir.

The objective of this study was to generate both straight and curled nanofibrils by subjecting proteins from different sources (whey protein, rice protein isolate, pea protein isolate and gluten) to acidic heat treatment for defined durations, and to comprehensively evaluate the secondary structural transformations, physicochemical characteristics and functional performance of these nanofibrillated proteins. FTIR and circular dichroism spectroscopy results demonstrated that the nanofibrillation process markedly increased the β-sheet and antiparallel β-sheet contents, with whey protein and rice protein exhibiting the most pronounced structural conversion profiles. Pea protein proved more sensitive to elevated temperatures, whereas gluten consistently maintained its fibrillar characteristics across all treatment times. In terms of morphological optimization, a 36-hour heat treatment was identified as optimal for straight fibril formation, while a 24-hour treatment yielded the most favorable curled fibrils. Extended processing for 48 hours led to fibril degradation in certain samples. Physicochemical analyses revealed that curled nanofibrils possessed higher surface hydrophobicity, hygroscopicity and density values, whereas straight nanofibrils exhibited superior flowability and lower cohesiveness. Emulsion activity and stability assays showed that whey protein nanofibrils delivered exceptional performance, and that a 36-hour treatment maximized emulsion stability. In conclusion, protein source and heating duration critically govern nanofibril properties. The findings provide guidance for nanofibril design in functional food and surface-active agent applications.